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Résumé Les filaments intermédiaires (FI) sont des composants essentiels du cytosquelette. Ils confèrent aux cellules des propriétés mécaniques spécifiques aux tissus et sont impliqués dans de nombreux processus cellulaires. En raison de leur architecture complexe, une structure 3D des FI reste insaisissable. Ici, nous utilisons le fraisage ionique cryogénique, la microscopie électronique cryogénique et la tomographie pour obtenir une structure 3D des FI de vimentine (FIV). Les FIV s'assemblent en une structure hélicoïdale modulaire, entrelacée et flexible de 40 α-hélices en coupe transversale, organisées en cinq protofibrilles. Étonnamment, les domaines de tête intrinsèquement désordonnés forment une fibre dans le lumen des FIV, tandis que les queues intrinsèquement désordonnées forment des connexions latérales entre les protofibrilles. Nos résultats démontrent comment les domaines protéiques de faible complexité en séquence peuvent compléter des domaines protéiques bien repliés pour construire un biopolymère d'une résistance mécanique et d'une extensibilité remarquables.
Eibauer et al. (Mercredi,) ont étudié cette question.