Structure Cristalline de la Rhodopsine : Un Récepteur Couplé aux Protéines G

Les récepteurs couplés aux protéines G (GPCRs) hétérotrimériques de liaison aux nucléotides de guanine répondent à une variété de différents stimuli externes et activent des protéines G. Les GPCRs partagent de nombreuses caractéristiques structurales, notamment un faisceau de sept hélices alpha transmembranaires connectées par six boucles de longueurs variables. Nous avons déterminé la structure de la rhodopsine à partir de données de diffraction s'étendant jusqu'à une résolution de 2,8 angströms. La structure hautement organisée dans la région extracellulaire, y compris un pont disulfure conservé, forme une base pour l'agencement du motif transmembranaire à sept hélices. Le chromophore d'état fondamental, le 11-cis-rétinal, maintient la région transmembranaire de la protéine dans la conformation inactive. Les interactions du chromophore avec un groupe de résidus clés déterminent la longueur d'onde de l'absorption maximale. Les changements dans ces interactions parmi les rhodopsines facilitent la discrimination des couleurs. L'identification d'un ensemble de résidus qui médiatisent les interactions entre les hélices transmembranaires et la surface cytoplasmique, où l'activation des protéines G se produit, suggère également un changement structural possible lors de la photoactivation.