L'hydrogénation des alcènes est une pierre angulaire de la synthèse chimique, mais les stratégies enzymatiques restent limitées aux substrats déficients en électrons via le transfert de hydride. En utilisant des enzymes hème, nous débloquons une voie d'hydrogénation pour la réduction asymétrique des oléfines non activées. Un cycle redox hème-cystéine promu par un silane dans le site actif catalyse le transfert séquentiel d'atome d'hydrogène vers des structures difficiles, y compris des alcènes 1,1-disubstitués ainsi que tri- et tétrasubstitués. Les enzymes évoluées sont promiscues, tolérantes à l'oxygène, utilisent du fer abondant sur Terre et peuvent fonctionner à l'échelle gramme dans des conditions ambiantes. Des sources orthogonales d'atomes d'hydrogène permettent un marquage isotopique asymétrique divergeant. Des études mécaniques et computationnelles soutiennent un processus radical par étapes. Notre travail introduit une approche biochimique pour la réduction stéréosélective des oléfines et fournit une plateforme pour l'hydrogénation biocatalytique de nouvelle génération.
Vallapurackal et al. (Jeudi,) ont étudié cette question.