Key points are not available for this paper at this time.
Les bromodomaines, une vaste famille de modules protéiques évolutivement conservés, trouvés à l'origine dans des protéines associées à la chromatine et dans presque toutes les acétyltransférases de histones nucléaires, ont récemment été découverts comme fonctionnant comme des domaines de liaison à l'acétyl-lysine. Des études structurales plus récentes des complexes bromodomaine/ligand peptide ont enrichi notre compréhension des différences de sélectivité des ligands des bromodomaines. Ces nouvelles découvertes démontrent que la reconnaissance du bromodomaine/acétyl-lysine peut servir de mécanisme central pour réguler les interactions protéine-protéine dans de nombreux processus cellulaires, y compris le remodelage de la chromatine et l'activation transcriptionnelle, et renforcent le concept que la diversité fonctionnelle d'une structure modulaire protéique conservée est réalisée par des changements évolutifs des séquences d'acides aminés dans le site de liaison du ligand.
Zeng et al. (Ven,) ont étudié cette question.