Les gamétocytes matures de Plasmodium falciparum exhibent une forme falciforme caractéristique, conférée par un ensemble complexe de microtubules subpélliculaires (SPMT) associés au complexe de membrane interne (IMC). Bien que plusieurs protéines associées aux microtubules (MAP) aient été caractérisées chez le parasite apicomplexe apparenté Toxoplasma gondii, l'identité et la fonction des MAP dans Plasmodium demeurent mal comprises. Ici, nous avons utilisé la biotinylation dépendante de la proximité (BioID) en utilisant PfSPM3, une MAP subpélliculaire, comme appât afin d'identifier les protéines associées aux SPMT des gamétocytes de P. falciparum. L'analyse par spectrométrie de masse a révélé 37 protéines à haute confiance dans l'immédiate proximité de PfSPM3 constituant son "proxiome". En utilisant des étiquettes GFP sur les protéines endogènes de 11 candidats fortement enrichis, nous fournissons un atlas de localisation spatiale de protéines précédemment non caractérisées. Notamment, beaucoup de ces MAP présumées ont montré une localisation distincte à différentes structures au sein du réseau SPMT, mettant en lumière sa complexité dans les gamétocytes en développement. Parmi celles-ci, nous démontrons que le knockout fonctionnel d'une MAP, PF3D7₁003400, qui exhibe un motif de localisation cohérent avec le positionnement près de la couture IMC / limite SPMT, interfère avec la gamétocytogenèse et empêche le développement des gamétocytes falciformes. Ces résultats fournissent le premier atlas du réseau SPMT nécessaire pour coordonner la dynamique du cytosquelette, l'organisation de l'IMC et le développement des gamétocytes. Comprendre ces interactions offre de nouvelles avenues pour bloquer le développement du cytosquelette des gamétocytes et la transmission du paludisme.
Niedermüller et al. (Wed,) ont étudié cette question.