Les légumes de Brassica oleracea (par exemple, les choux) forment des isothiocyanates bioactifs (ITC) suite à l'hydrolyse des glucosinolates (GLS). Cependant, l'activité enzymatique, un pH acide (inférieur à 5) et des ions ferreux (Fe2+) peuvent favoriser la libération de nitrile, réduisant ainsi la quantité d'ITC. Dans Arabidopsis thaliana, les protéines spécificatrices de nitrile (NSPs) favorisent la formation de nitrile après hydrolyse des GLS. Ici, nous rapportons la caractérisation fonctionnelle de deux NSP de Brassica à partir de B. oleracea et l'identification in silico de gènes candidats codant une famille de seize NSP de B. oleracea étroitement liés aux NSP d'A. thaliana et à la protéine ancestrale probable, XP₀13585314. La haute conservation de la triade de liaison au fer (EXXXDXXXH), caractéristique des protéines spécificatrices, a été confirmée dans les putatives BoNSPs. La caractérisation biochimique de deux isoformes de B. oleracea NSP, BoNSP2 (XP₀13609641. 1) et BoNSP11 (XP₀13587057. 1), a révélé une augmentation de l'activité NSP en présence de Fe2+ ajouté. Les deux isoformes de BoNSP ont affecté l'hydrolyse de cinq GLS différemment in vitro, suggérant une spécificité substrat différentielle. BoNSP2 a montré une formation de nitrile plus élevée à partir de GLS indol-3-ylméthyl que de GLS 4- (méthylsulfinyl) butyle. En revanche, BoNSP11 a également augmenté la formation de nitrile à partir de GLS indol-3-ylméthyl, de trois GLS aliphatiques et de GLS benzyle. BoNSP2 et BoNSP11 étaient les plus actifs entre pH 7 et pH 8. Cette étude identifie et caractérise les premières NSP dans les légumes de B. oleracea au niveau moléculaire.
Mbudu et al. (Thu,) ont étudié cette question.