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March 30, 20260 citationsOpen Access

Le Vide Canalisé : Le Repliement des Protéines en Tant que Minimisation du Nombre de Péclet et la Résolution Thermodynamique du Paradoxe de Levinthal

Key Points

L'étude vise à formaliser le processus de repliement des protéines en tant que minimisation du nombre de Péclet et à résoudre le paradoxe de Levinthal.
A formulé le repliement des protéines comme un processus de minimisation du nombre de Péclet
A utilisé l'Evoformer d'AlphaFold2 pour calculer les poids coévolutionnaires
A mené des tests empiriques sur 35 protéines des classes prion, amyloïde et IDP
A atteint une corrélation ρ(Pe_agg, propension à l'agrégation) > 0.85 chez toutes les protéines testées
La Classe 1 a montré une corrélation parfaite ρ=1.000
La Classe 2 a montré une forte corrélation ρ=0.909
La Classe 3 a donné ρ=0.936
L'analyse groupée a fourni une corrélation de ρ=0.972

Abstract

Formalise le repliement des protéines en tant que processus de minimisation du nombre de Péclet. Le paradoxe de Levinthal (3¹00 états conformationnels) est résolu en montrant que le paysage énergétique canalisé est l'implémentation physique de la paire prohibition-rituel : l'entonnoir EST la spécification de la contrainte. L'Evoformer d'AlphaFold2 calcule les poids coévolutionnaires des résidus équivalents à BG (matrice de probabilité de contact natif), en faisant un minimiseur implicite de Pe. Test empirique : ρ (Peₐgg, propension à l'agrégation) > 0,85 à travers 35 protéines dans 3 classes (variants de prion, séquences formant des amyloïdes, IDPs). Résultats : Classe 1 ρ=1.000, Classe 2 ρ=0.909, Classe 3 ρ=0.936, Analyse groupée ρ=0.972. Test de falsification : l'IAPP de rat (non-amyloïde) a Peₐgg < 0, humain IAPP Peₐgg = 16.0.

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