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La famille de protéines associées au Bcl-2 (BAG) fonctionne comme co-chaperons en reliant des molécules qui recrutent des chaperons moléculaires vers des protéines cibles. BAG-1 fournit un lien physique entre les protéines de choc thermique Hsc70/Hsp70 et le protéasome pour faciliter la dégradation des protéines médiée par l'ubiquitine-protéasome. Outre le protéasome, la dégradation des protéines via l'autophagie est responsable du maintien du métabolisme cellulaire, de l'homéostasie des organelles et de l'équilibre redox. Notre rapport récent montre que l'autophagie joue un rôle important dans la survie des cellules induite par l'adaptation cardiaque contre les blessures d'ischémie-reperfusion en association avec la protéine BAG-1. BAG-1 est associé à la protéine de membrane autophagosome LC3-II et pourrait participer à l'induction de l'autophagie via Hsc70. De plus, un autre membre de la famille BAG, BAG-3, est responsable de l'induction de la macroautophagie en association avec HspB8. Ces résultats montrent l'implication des membres de la famille BAG dans l'induction de l'autophagie pour la dégradation des protéines endommagées ou oxydées afin de promouvoir la survie cellulaire.
Gurusamy et al. (Thu,) ont étudié cette question.