Les signaux de reconnaissance latents de ClpX garantissent la destruction de LexA après une lésion de l'ADN

Les gènes de réponse aux dommages de l'ADN chez les bactéries sont régulés à la hausse lorsque le répresseur LexA subit une clivage autocatalytique stimulé par la protéine RecA activée. LexA intact est stable face à la dégradation intracellulaire, mais ses fragments résultants de clivage sont rapidement dégradés. Ici, les deux fragments de LexA sont montrés comme étant des substrats pour la protéase ClpXP. ClpXP reconnaît ces fragments en utilisant des motifs de séquence qui flanquent le site de clivage autocatalytique mais qui sont dormants dans LexA intact. De plus, la dégradation par ClpXP du fragment liant l'ADN de LexA est importante pour la survie cellulaire après dommage de l'ADN. Ces résultats démontrent comment un événement de traitement protéique peut activer des signaux de reconnaissance de protéase latents, déclenchant une cascade de renouvellement protéique en réponse au stress environnemental.