Le facteur d'enrichissement de colonie de pré-B-cellules, dont l'expression est régulée à la hausse dans les lymphocytes activés, est une phosphoribosyltransférase de nicotinamide, une enzyme cytosolique impliquée dans la biosynthèse du NAD

L'homologue murin du gène humain précédemment identifié "facteur d'enrichissement de colonie de pré-B-cellules" (PBEF), codant pour une cytokine putative, a été identifié par le criblage d'une bibliothèque soustractive enrichie en gènes exprimés dans les lymphocytes T activés. Contrairement à la plupart des gènes de cytokines connus à ce jour, le gène PBEF est exprimé de manière ubiquitaire dans les tissus lymphoïdes et non lymphoïdes et présente une homologie significative avec des gènes provenant de métazoaires primitifs (éponges marines) et d'organismes procaryotes. Récemment, une protéine bactérienne codée par nadV, un gène de l'organisme procaryote Haemophilus ducreyi présentant une homologie significative avec PBEF, a été identifiée comme une phosphoribosyltransférase de nicotinamide (NAmPRTase), une enzyme impliquée dans la biosynthèse des nucléotides adénine de nicotinamide (NAD). À l'aide d'un panel d'anticorps contre le PBEF murin, nous démontrons dans ce travail que, de manière similaire à son homologue microbien, la protéine murine est une NAmPRTase, catalysant la condensation de la nicotinamide avec 5-phosphoribosyl-1-pyrophosphate pour donner le mononucléotide de nicotinamide, un intermédiaire dans la biosynthèse du NAD. Le rôle du PBEF en tant que NAmPRTase a été confirmé en montrant que le gène murin était capable de conférer la capacité de croître en l'absence de NAD à une souche bactérienne déficiente en NAmPRTase. Les résultats présents sont en accord avec la nature ubiquitaire de cette protéine et indiquent que la biosynthèse du NAD peut jouer un rôle important dans l'activation des lymphocytes.