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L'endopeptidase asparaginyl a été fortement purifiée à partir de graines mûres de haricot jack (Canavalia ensiformis). La préparation finale de l'enzyme a montré un pic unique lors de la chromatographie liquide à haute performance sur une colonne en phase inverse, et le matériel dans le pic a donné la séquence d'acides aminés N-terminal suivante lors de la dégradation d'Edman pendant 25 cycles : H-Glu-Val-Gly-Thr-Arg-Trp-Ala-Val-Leu-Val-Ala-Gly-Ser-Asn-Gly-Tyr-Gly-Asn-Tyr-Arg-His-Gln-Ala-Asp-Val-. Le comportement de l'enzyme vis-à-vis de divers inhibiteurs de protéase a suggéré qu'elle appartient à une famille de protéases à cystéine. La spécificité stricte de substrat de cette enzyme a été vérifiée par l'utilisation de 14 substrats polypeptidiques, y compris ceux dérivés de protéines. Presque tous les liaisons peptidiques du côté carboxyle des résidus d'Asn étaient susceptibles à l'enzyme. Les exceptions étaient les cas où le résidu était à l'extrémité NH2 ou en deuxième position à partir de l'extrémité NH2 des substrats et où il s'agissait d'Asn N-glycosylé. Les liaisons peptidiques du côté carboxyle de tout autre résidu d'acides aminés n'étaient pas clivées. Ces propriétés promettent une haute utilité de cette nouvelle endopeptidase dans l'analyse de séquence de protéines. L'identité de l'endopeptidase asparaginyl du haricot jack avec une enzyme de traitement responsable de la maturation de la concanavaline A à partir de son précurseur est également discutée.
Abe et al. (Mon,) ont étudié cette question.