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Les inhibiteurs de topoisomérase sont utilisés cliniquement pour le traitement de plusieurs maladies depuis des décennies. Bien que ces enzymes soient des cibles moléculaires significatives dans la chimiothérapie antibactérienne et anticancéreuse, très peu de choses sont connues sur les possibilités de cibler la topoisomérase II fongique (topo II). L'augmentation des préoccupations concernant les infections fongiques, le manque de médicaments efficaces et le phénomène de résistance multidrogue soulignent un besoin pressant d'élargir la gamme des options thérapeutiques. Dans cet article de revue, nous avons discuté de l'utilité de la topo II fongique comme cible moléculaire pour la découverte de nouveaux médicaments. Sur la base de données publiées précédemment, nous avons décrit les différences structurelles et biochimiques entre les enzymes fongiques et humaines ainsi qu'une base moléculaire de la sensibilité différentielle aux médicaments anticancéreux connus ciblant ces dernières. Cette revue met l'accent en particulier sur la mise en évidence des différences qui pourraient sous-tendre la sélectivité d'action de nouveaux inhibiteurs. Des sites distincts au sein de la topo II fongique par rapport aux homologues humains sont observés et devraient être davantage étudiés pour comprendre la signification de ces sites et leur utilisation possible dans la conception de nouveaux médicaments.
Kondaka et al. (ven,) ont étudié cette question.