Urmylation : une voie semblable à l'ubiquitine qui fonctionne pendant la croissance invasive et le bourgeonnement chez les levures

L'ubiquitine est une petite protéine modificateur qui est conjuguée aux substrats pour les cibler en vue de leur dégradation. Récemment, un nombre surprenant de protéines semblables à l'ubiquitine ont été identifiées, pouvant également être attachées à des protéines. Ici, nous identifions deux fonctions moléculaires pour le modificateur de protéine post-traductionnel de Saccharomyces cerevisiae, Urm1p. La perte simultanée de Urm1p et de Cla4p, une kinase activée par p21 qui fonctionne dans le bourgeonnement, est létale. Ce résultat suggère un rôle pour la voie d'urmylation dans le bourgeonnement. De plus, la perte de la voie d'urmylation entraîne des défauts dans la croissance invasive et confère une sensibilité au rapamycine. Nos résultats indiquent que la sensibilité au rapamycine est due à une interaction génétique avec la voie TOR, qui est importante pour la régulation de la croissance cellulaire en réponse aux nutriments. Nous avons découvert qu'Urm1p peut être attaché à un certain nombre de protéines. La perte de cinq gènes qui sont également essentiels dans une souche cla4Delta, NCS2, NCS6, ELP2, ELP6 et URE2, affecte le niveau d'au moins un conjugué Urm1p. De plus, ces cinq gènes jouent un rôle dans la croissance invasive et affichent des interactions génétiques avec la voie TOR. En résumé, nos résultats suggèrent que la voie d'urmylation est impliquée dans la détection des nutriments et le bourgeonnement.