Les interleukines humaines recombinantes IL-1α, IL-1β, IL-4, IL-6 et IL-7 montrent des propriétés de liaison aux glucides spécifiques et indépendantes du calcium.

Une méthode a été développée pour la détermination des activités de lectine supposées des cytokines. Elle consistait en la mesure, par immunoblotting, de la quantité de ces cytokines non liées à une série de différents glyconjugués immobilisés et au déplacement des cytokines liées avec des oligosaccharides de structures connues. Cette méthode permet de démontrer que les interleukines suivantes reconnaissent spécifiquement différentes structures d'oligosaccharidespar un mécanisme indépendant du calcium : l'interleukine-1alpha se lie au glycan N-désialylé biantenné complété avec deux résidus Neu5Acalpha2-3 ; l'interleukine-1beta à un glycolipide sialylé GM4 Neu5Acalpha2-3Galbeta1-Cer ayant des bases à très longues chaînes et inhabituelles ; l'interleukine-4 au lactone intramoléculaire 1,7 de l'acide N-acétyl-neuraminique ; l'interleukine-6 à des composés ayant des épitopes HNK-1 de type N-lié et O-lié ; et l'interleukine-7 à l'antigène sialyl-Tn. Étant donné que les ligands glycanes sont des structures rares dans les cellules circulantes humaines, il est suggéré que de telles activités pourraient être essentielles pour fournir des systèmes de signalisation spécifiques aux cellules ayant à la fois les récepteurs et les ligands oligosaccharidiques de l'interleukine à leur surface cellulaire.