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La séquence nucléotidique de l'ARNm codant la protéine F du virus syncytial respiratoire (RS) (souche A2) a été déterminée à partir de clones cDNA contenant la séquence complète de l'ARNm. L'ARNm mesure 1899 nucléotides de long, à l'exclusion du polyadénylate. Le cadre de lecture ouvert majeur encode une protéine de 574 acides aminés, avec un poids moléculaire calculé de 63 453. Les principales caractéristiques structurelles prédites à partir de la séquence d'acides aminés incluent une séquence signal N-terminal (résidus 1-22), une séquence d'ancrage transmembranaire hydrophobe (résidus 525-550), cinq sites d'acceptation potentiels pour les glucides liés à l'asparagine, et un site potentiel (résidus 131-136) pour la coupure protéolytique qui génère les sous-unités F1 et F2 liées par des disulfures, qui, par analogie avec d'autres paramyxovirus, constituent la forme biologiquement active de la protéine F. La séquence contient également un domaine hydrophobe interne (résidus 137-154) qui, à la suite de la coupure protéolytique activatrice décrite ci-dessus, deviendrait le termini NH2 de la sous-unité plus grande, F1. La séquence d'acides aminés de l'extrémité hydrophobe de la sous-unité F1 est connue pour être fortement conservée parmi plusieurs paramyxovirus mais est marquée par des différences notables pour le virus RS. La sous-unité F2 est relativement hydrophile et contient quatre des cinq sites d'acceptation de glucides potentiels. L'ordre des sous-unités est NH2-F2-F1-COOH. Les séquences nucléotidiques aux extrémités 5' et 3' de l'ARNm sont conservées parmi les huit ARNm viraux RS séquencés jusqu'à présent. Les séquences conservées sont : 5' G-G-G-G-C-A-A-A-U ... A-G-U-AU-A-(N)0-2-AU-U-poly(A). Celles-ci sont des candidates pour être des signaux de transcription virale. Les séquences nucléotidiques et d'acides aminés décrites définissent davantage la relation entre le virus RS et d'autres paramyxovirus.
Collins et al. (Samedi,) ont étudié cette question.