Le RhoGAP SPIN6 s'associe à SPL11 et OsRac1 et régule négativement la mort cellulaire programmée et l'immunité innée chez le riz

Le système ubiquitine-protéasome chez les plantes joue des rôles importants dans les interactions plante-microbe et dans les réponses immunitaires aux pathogènes. Nous avons précédemment démontré que la ligase E3 U-box du riz, SPL11, et son orthologue d'Arabidopsis, PUB13, régulent négativement la mort cellulaire programmée (PCD) et la réponse de défense. Cependant, les composants impliqués dans le chemin de signalisation de la PCD médiée par SPL11/PUB13 et l'immunité restent inconnus. Dans cette étude, nous rapportons que la protéine interagissant avec SPL11 (SPIN6) est une protéine activatrice de GTPase Rho (RhoGAP) qui interagit avec SPL11 in vitro et in vivo. SPL11 ubiquitine SPIN6 in vitro et dégrade SPIN6 in vivo via le chemin dépendant du protéasome 26S. Le silence de l'ARNi dans le riz transgénique et l'invalidation de Spin6 dans un mutant d'insertion T-DNA conduisent à la PCD et à une résistance accrue au pathogène du blast du riz, Magnaporthe oryzae, et au pathogène de la tache bactérienne, Xanthomonas oryzae pv. oryzae. Les niveaux d'espèces réactives de l'oxygène et l'expression des gènes liés à la défense sont significativement élevés à la fois dans les plants d'ARNi Spin6 et dans les mutants. Fait remarquable, SPIN6 interagit avec la petite GTPase OsRac1, catalyse l'état lié au GTP d'OsRac1 en état lié au GDP in vitro et a une activité GAP envers OsRac1 dans les cellules de riz. Ensemble, nos résultats démontrent que le RhoGAP SPIN6 agit comme un lien entre un chemin d'ubiquitination médié par une ligase E3 U-box et un système de défensome associé à une petite GTPase pour l'immunité des plantes.