Les glycoconjugés terminés par L-fucose sont reconnus par des récepteurs de pinocytose sur les macrophages.

Le complexe d'albumine L-fucose marqué au 125I et la bêta-glucuronidase préputiale de rat sont rapidement éliminés du plasma après infusion intraveineuse. L'albumine L-fucose retarde l'élimination plasmatique de la bêta-glucuronidase tandis que l'albumine D-fucose est inactive. In vitro, l'albumine L-fucose marquée au 125I est absorbée par les macrophages alvéolaires de rat ou de lapin par pinocytose médiée par des récepteurs. L'absorption (37 degrés C) est dépendante du temps, est saturable avec une concentration de ligand croissante (Kuptake = 4.4 X 10(-8) M) et nécessite du Ca2+. L'albumine D-fucose marquée au 125I est mal absorbée. La liaison (4 degrés C) est saturable et dépendante du Ca2+. La liaison et l'absorption sont entièrement inhibées par le mannan de levure. Une série de néoglycoprotéines, y compris l'albumine L-fucose, a été testée comme inhibiteurs de l'absorption de la bêta-glucuronidase marquée au 125I dans les macrophages. L'ordre de puissance suivant a été observé : L-Fuc = D-Man supérieur à GlcNAc environ D-Glc supérieur à D-Xyl bien plus que D-Gal = L-Ara = D-Fuc. Les oligosaccharides terminés par L-fucose couplés à de l'albumine sérique bovine bloquent également l'absorption de la bêta-glucuronidase marquée au 125I dans les macrophages.