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L'interaction non covalente extraordinairement stable entre l'avidine et la biotine est l'un des outils les plus couramment exploités en chimie et en biologie. Des méthodes de dérivation avec la biotine d'une variété de molécules (en particulier, des protéines) ont été introduites, afin de permettre leur récupération, immobilisation et détection efficaces avec des réactifs à base d'avidine. Le domaine a évolué très rapidement et les applications sont devenues de plus en plus sophistiquées. Les études sur les protéines de surface cellulaire ont énormément bénéficié des perfectionnements de cette technologie. Il est désormais possible de biotinylater spécifiquement une seule protéine membranaire ou de pêcher un récepteur membranaire lié à son ligand. Cependant, la libération des molécules biotinylées des réactifs à base d'avidine peut encore poser un problème majeur, en raison de la stabilité du complexe. Cette revue examinera la technologie biotine-avidine pour l'étude des protéines de surface cellulaire, en discutant des réactifs et des techniques ainsi que des exemples d'applications en protéomique quantitative.
Giuliano Elia (Mer,) a étudié cette question.