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L'expression de la protéine de membrane externe OmpU de Vibrio cholerae est régulée positivement par toxR, qui régule également des facteurs de virulence critiques tels que la toxine cholérique et le facteur de colonisation du pilus codé par la toxine. Dans cette étude, nous avons caractérisé la protéine OmpU de 38 kDa et étudié son rôle dans l'adhésion de V. cholerae aux cellules mammifères. La séquence amino-terminale de l'OmpU présente des similarités avec les séquences des adhésines HMW1 et HMW2 de Haemophilus influenzae, qui, à leur tour, présentent également des similarités avec la séquence de l'hémagglutinine filamentueuse de Bordetella pertussis. Un anticorps monoclonal dirigé contre FHA a reconnu à la fois OmpU de V. cholerae et OmpA d'Escherichia coli, et des anticorps polyclonaux anti-OmpU ont reconnu FHA et OmpA d'E. coli, suggérant l'existence d'épitopes communs parmi ces protéines. OmpU a été fortement reconnu par le sérum de phase convalescente de volontaires infectés expérimentalement avec des souches virulentes de V. cholerae, indiquant qu'OmpU est immunogène et produit in vivo. OmpU s'est lié sélectivement à la fibronectine et à un tripeptide arginine-glycine-asparagine (RGD) mais pas à d'autres glycoprotéines matricielles testées telles que le collagène ou la laminine. Les anticorps dirigés contre OmpU ou leurs fragments F(ab)2 ont complètement inhibé l'adhésion de plusieurs souches de V. cholerae aux cellules épithéliales HeLa, HEp-2, Caco-2 et Henle 407 et ont également inhibé la colonisation intestinale et conféré une protection chez les souris nouveau-nées contre les deux biotypes (El Tor et classique) de V. cholerae O1. Collectivement, ces données indiquent qu'OmpU possède des propriétés adhésives qui pourraient jouer un rôle dans la pathogénie du choléra.
Sperandio et al. (Wed,) ont étudié cette question.