Les métalloprotéinases meprin α et meprin β sont des protéinases procollagène C- et N- importantes pour l'assemblage du collagène et la résistance à la traction

Le collagène fibrillaire de type I est la protéine la plus abondante dans le corps humain, cruciale pour la formation et la résistance des os, de la peau et des tendons. Les enzymes protéolytiques sont essentielles pour initier l'assemblage des fibrilles de collagène en clivant les propeptides. Nous rapportons que les souris Mep1a(-/-) et Mep1b(-/-) ont montré des quantités réduites de collagène I mature comparées aux souris WT et ont présenté une diminution significative de la déposition de collagène dans la peau, ainsi qu'une résistance tissulaire à la traction nettement réduite. En explorant le mécanisme de ce phénotype, nous avons découvert que la clivage de l'hétérotrimère de procollagène I humain de longueur complète par la meprin α ou la meprin β entraînait la génération de molécules de collagène mature qui s'assemblaient spontanément en fibrilles de collagène. Ainsi, les meprins α et β sont uniques dans leur capacité à traiter et à libérer à la fois les C- et N-propeptides du procollagène de type I in vitro et in vivo et contribuent à l'intégrité du tissu conjonctif dans la peau, avec des implications conséquences pour les troubles héréditaires du tissu conjonctif.