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Les cytochromes P450 (P450) jouent un rôle clé dans les réactions oxydatives du métabolisme secondaire des plantes. Certains d'entre eux, qui catalysent des réactions uniques autre que l'hydroxylation standard, augmentent la diversité structurelle des métabolites secondaires des plantes. Dans les biosynthèses des alcaloïdes isoquinoléiques, plusieurs réactions uniques de P450 ont été rapportées, telles que la formation de ponts méthylène-dioxy, le couplage intramoléculaire C-C des phénols et les réactions de couplage C-O des phénols intermoléculaires. Nous rapportons ici l'isolement et la caractérisation d'une cDNA P450 de couplage de phénols C-C (CYP80G2) à partir d'une bibliothèque de tags de séquence exprimée de cellules de Coptis japonica cultivées. L'analyse structurelle a montré que CYP80G2 avait une forte similarité de séquence d'acides aminés avec CYP80A1 de Berberis stolonifera, un P450 de couplage de phénols C-O intermoléculaire impliqué dans la biosynthèse de berbamunine. L'expression hétérologue dans la levure a indiqué que CYP80G2 avait une activité de couplage intramoléculaire C-C des phénols pour produire (S)-corytuberine (type aporphine) à partir de (S)-réticuline (type benzylisoquinoléine). Malgré cette réaction intrigante, le CYP80G2 recombinant a montré des propriétés typiques de P450 : sa réaction de couplage C-C des phénols nécessitait du NADPH et de l'oxygène et était inhibée par un inhibiteur typique de P450. Basé sur une analyse détaillée de la spécificité des substrats, ce mécanisme de réaction unique et la reconnaissance du substrat ont été discutés. CYP80G2 pourrait être impliqué dans la biosynthèse de la magnoflorine dans C. japonica, basé sur le fait que le C. japonica S-adénosyl-L-méthionine:coclaurine N-méthyltransférase recombinant pouvait convertir (S)-corytuberine en magnoflorine.
Ikezawa et al. (Mercredi,) ont étudié cette question.