Key points are not available for this paper at this time.
Il est classiquement admis que la photoluminescence des protéines provient des trois résidus d'acides aminés aromatiques que sont le tryptophane (Trp), la tyrosine (Tyr) et la phénylalanine (Phe), avec une contribution prédominante du Trp. Récemment, inspirés par l'émission intrinsèque d'acides aminés et de poly(acides aminés) non aromatiques dans des solutions concentrées et des solides, nous avons réexaminé l'émission lumineuse des protéines en utilisant la sérum-albumine bovine (BSA) comme modèle. La BSA est pratiquement non émissive dans les solutions diluées (≤0.1 mg mL-1 ), mais hautement luminescente lors de la concentration ou de l'agrégation, présentant des caractéristiques uniques d'émission amplifiée par la concentration et d'émission induite par l'agrégation (AIE). Notamment, outre la luminescence UV bien documentée, une émission bleue brillante est clairement observée. De plus, une phosphorescence persistante à température ambiante (p-RTP) est obtenue même dans les solides amorphes dans les conditions ambiantes. Cette émission visible peut être rationalisée par le mécanisme d'émission déclenchée par la formation d'agrégats (CTE). Ces résultats permettent non seulement de comprendre en profondeur les propriétés émissives des protéines, mais présentent également d'importantes retombées pour élucider davantage les fondements de l'autofluorescence tissulaire.
Wang et al. (Thu,) ont étudié cette question.