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La protéine eucaryote ubiquitaire calréticuline a été détectée dans une grande variété de types cellulaires différents. Récemment, il a été trouvé que la calréticuline se lie in vitro à un certain nombre de protéines isolées du réticulum endoplasmique. De plus, la calréticuline présente des similarités de séquence avec la chaperonne moléculaire calnexine. Ces données suggèrent que la calréticuline pourrait également agir comme chaperonne. Nous avons trouvé que la calréticuline s'associait de manière transitoire à un grand nombre de protéines cellulaires nouvellement synthétisées. Dans les cellules exprimant la glycoprotéine d'enveloppe du virus de l'immunodéficience humaine (VIH), gp160 se liait de manière transitoire à la calréticuline avec un pic à 10 minutes après sa synthèse. La liaison de gp120 à la calréticuline n'a pas été détectée car la clivage protéolytique de gp160 se produit dans le trans-Golgi. La protéine d'enveloppe du VIH non glycosylée n'était pas associée à la calréticuline, suggérant qu'il était nécessaire d'avoir des oligosaccharides N-liés sur les protèines nouvellement synthétisées comme cela a été rapporté pour la calnexine. Les cinétiques de liaison in vivo de la calnexine et de la calréticuline à gp160 étaient très similaires. Des immunoprécipitations séquentielles ont fourni des preuves de l'existence de complexes ternaires de gp160, calréticuline et calnexine. Les données ont suggéré que la majorité du gp160 associé à la calréticuline était également liée à la calnexine mais qu'une seule partie du gp160 associé à la calnexine était également liée à la calréticuline.
Otteken et al. (Mon,) ont étudié cette question.