Structure cristalline du complexe cytochrome bc 1 de la levure avec son substrat lié, le cytochrome c

De petites protéines redox diffusibles facilitent le transfert d'électrons lors de la respiration et de la photosynthèse en se liant alternativement à des protéines membranaires intégrales. Des complexes spécifiques et temporaires doivent se former entre les partenaires redox pour garantir un renouvellement rapide. Lors de la respiration, le transporteur d'électrons mobile, le cytochrome c, transporte des électrons du complexe cytochrome bc1 à la cytochrome c oxydase. Malgré des études approfondies de cette étape fondamentale du métabolisme énergétique, les structures des complexes de transfert d'électrons respectifs n'étaient pas connues. Ici, nous présentons la structure cristalline du complexe entre le cytochrome c et le complexe cytochrome bc1 de Saccharomyces cerevisiae. Le complexe a été cristallisé avec l'aide d'un fragment d'anticorps, et sa structure a été déterminée avec une résolution de 2,97 Å. Le cytochrome c est lié à la sous-unité cytochrome c1 de l'enzyme. Les interactions serrées et spécifiques, essentielles au transfert d'électrons, sont principalement médiées par des forces non polaires. L'agencement spatial rapproché des hèmes de type c suggère de manière inattendue un transfert direct et rapide d'électrons entre hèmes à un taux calculé pouvant atteindre 8,3 x 10(6) s(-1). Fait remarquable, le cytochrome c ne se lie qu'à un seul site de reconnaissance du complexe multisubunitaire homodimérique. Il est intéressant de noter que l'occupation de la quinone dans le site Qi est plus élevée dans le monomère avec le cytochrome c lié, suggérant un processus de liaison et de réduction coordonné des deux substrats acceptant des électrons. Évidemment, la réduction du cytochrome c par le complexe cytochrome bc1 peut être régulée en réponse aux conditions respiratoires.