L'analyse de diffusion innovante montre que les protéines désordonnées hydrophobes sont étendues dans l'eau

Une fraction substantielle du protéome est intrinsèquement désordonnée, et même les protéines bien repliées adoptent des géométries non natives durant la synthèse, le repliement, le transport et le renouvellement. La caractérisation des protéines intrinsèquement désordonnées (IDPs) est difficile, en partie en raison d'un manque de modèles physiques précis et de la difficulté à interpréter les résultats expérimentaux. Nous avons développé une méthode générale pour extraire les dimensions et la qualité du solvant (auto-interactions) des IDPs à partir d'une seule mesure de diffusion de rayons X à petit angle. Nous avons appliqué cette procédure à une variété d'IDPs et constaté que même les IDPs avec une charge nette faible et une hydrophobicité élevée restent fortement étendus dans l'eau, contrairement à l'attente générale selon laquelle les séquences semblables à des protéines s'effondrent dans l'eau. Nos résultats suggèrent que l'état déplié de la plupart des séquences pliables est étendu ; nous conjecturons que cette propriété a été sélectionnée par l'évolution pour minimiser le repliement incorrect et l'agrégation.