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Les spécificités des substrats des lipases extracellulaires purifiées de Bacillus subtilis, Pseudomonas aeruginosa, Pseudomonas alcaligenes, Pseudomonas fluorescens et Burkholderia cepacia (anciennement Pseudomonas cepacia) ainsi que des polyhydroxyalcanoates (PHA) depolymerases extracellulaires purifiées de Comamonas sp., Pseudomonas lemoignei, et P. fluorescens GK13, ainsi que d’une estérase purifiée de P. fluorescens GK 13, ont été analysées pour divers polyesters et substrats de lipases. Toutes les lipases et l'estérase de P. fluorescens GK13 mais aucune des PHA depolymerases testées n'ont hydrolysé la triolein, confirmant ainsi une différence fonctionnelle entre les lipases et les PHA depolymerases. Cependant, la plupart des lipases étaient capables d'hydrolyser des polyesters contenant un acide oméga-hydroxyalcanoïque tel que le poly(6-hydroxyhexanoate) ou le poly(4-hydroxybutyrate). L'ester dimérique de l'hydroxyhexanoate était le principal produit de l'hydrolyse enzymatique du polycaprolactone par la lipase de P. aeruginosa. Les polyesters contenant des chaînes latérales dans l'épine dorsale du polymère, tels que le poly(3-hydroxybutyrate) et d'autres poly(3-hydroxyalcanoates), n'ont pas été ou ont seulement été légèrement hydrolysés par les lipases testées.
Jaeger et al. (Tue,) ont étudié cette question.