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Les hydrolases de peptidoglycane associées aux virions (VAPGH) sont des enzymes lytiques codées par les phages qui dégradent localement le peptidoglycane (PG) de la paroi cellulaire bactérienne lors de l'infection. Contrairement aux endolysines, les PGHs qui médiatisent la lyse des bactéries hôtes à la fin du cycle lytique pour libérer la descendance phagique, l'action des VAPGHs génère un petit trou par lequel le tube de queue du phage traverse l'enveloppe cellulaire pour éjecter le matériel génétique du phage au début du cycle d'infection. L'activité antimicrobienne des VAPGHs a d'abord été découverte à travers l'observation du phénomène de 'lyse de l'extérieur', dans lequel la disruption de la paroi cellulaire bactérienne se produit avant la production de phages et est causée par un nombre élevé de phages adsorbés à la surface cellulaire. Basé sur une combinaison unique de propriétés des VAPGHs telles qu'une haute spécificité, une remarquable thermostabilité et une organisation modulaire, ces protéines sont des candidats potentiels en tant que nouveaux agents antibactériens, par exemple contre des bactéries résistantes aux antibiotiques dans le cadre de la thérapie humaine et vétérinaire, ainsi que des biopréservateurs en sécurité alimentaire et en tant qu'agents de biocontrôle des bactéries nuisibles en agriculture. Cette revue propose un aperçu des différents VAPGHs découverts à ce jour et de leur potentiel en tant que nouveaux antimicrobiens.
Rodríguez‐Rubio et al. (jeu,) ont étudié cette question.
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