Le LilrB2 humain est un récepteur du β-amyloïde et son homologue murin PirB régule la plasticité synaptique dans un modèle d'Alzheimer.

Les oligomères de β-amyloïde (Aβ) solubles perturbent la plasticité synaptique et entraînent une perte synaptique associée à la maladie d'Alzheimer (MA). Nous rapportons que le PirB murin (récepteur B comme immunoglobuline appariée) et son orthologue humain LilrB2 (récepteur B2 comme immunoglobuline des leucocytes), présents dans le cerveau humain, sont des récepteurs pour les oligomères de Aβ, avec une affinité nanomolaire. Les deux premiers domaines extracellulaires d'immunoglobuline (Ig) de PirB et LilrB2 médiatisent cette interaction, menant à une signalisation cofiline accrue, également observée dans les cerveaux humains de MA. Chez les souris, l'effet néfaste des oligomères de Aβ sur la potentialisation à long terme hippocampique nécessitait PirB, et dans un modèle transgénique de MA, PirB contribuait non seulement aux déficits de mémoire présents chez les souris adultes, mais médiatisait aussi la perte de plasticité synaptique dans le cortex visuel juvénile. Ces résultats impliquent que LilrB2 contribue à la neuropathologie de la MA humaine et suggèrent des usages thérapeutiques du blocage de la fonction de LilrB2.