La ligase E3 TRAF6 régule l'ubiquitination et l'activation d'Akt

La signalisation d'Akt joue un rôle central dans de nombreuses fonctions biologiques, telles que la prolifération cellulaire et l'apoptose. Étant donné qu'Akt (également connu sous le nom de protéine kinase B) réside principalement dans le cytosol, il n'est pas connu comment ces molécules de signalisation sont recrutées à la membrane plasmique et ensuite activées par des stimuli de facteurs de croissance. Nous avons constaté que la protéine kinase Akt subit une ubiquitination en chaîne de lysine-63, ce qui est important pour la localisation membranaire d'Akt et sa phosphorylation. TRAF6 a été identifié comme une ligase E3 directe pour Akt et était essentiel pour l'ubiquitination, le recrutement membranaire et la phosphorylation d'Akt lors de la stimulation par des facteurs de croissance. La mutation associée au cancer humain d'Akt présentait une augmentation de l'ubiquitination d'Akt, contribuant ainsi à l'amélioration de la localisation membranaire d'Akt et à sa phosphorylation. Ainsi, l'ubiquitination d'Akt est une étape importante pour l'activation oncogénique d'Akt.