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Nous rapportons l'identification moléculaire d'une interaction hôte-parasite indépendante de l'acide sialique dans l'invasion des globules rouges par le parasite du paludisme Plasmodium falciparum. Deux régions exofaciales non glycosylées du band 3 humain dans la membrane des globules rouges ont été identifiées comme un récepteur hôte crucial liant les produits de traitement C-terminal de la protéine de surface des mérozoïtes 1 (MSP1). Des peptides dérivés de la région réceptrice du band 3 ont inhibé l'invasion des globules rouges par P. falciparum. Un segment majeur du récepteur band 3 (5ABC) s'est lié à MSP1(42) natif et a bloqué l'interaction de MSP1(42) natif avec des globules rouges intacts in vitro. La MSP1 recombinante(19) (le domaine C-terminal de MSP1(42)) s'est liée à 5ABC ainsi qu'aux globules rouges. La liaison de la MSP1(42) native et de la MSP1 recombinante(19) n'était pas affectée par le traitement à la neuraminidase des globules rouges, mais était sensible au traitement par la chymotrypsine. De plus, la MSP1 recombinante(38) a montré des interactions similaires avec le récepteur band 3 et les globules rouges, bien que l'interaction soit relativement faible. Ces résultats suggèrent que l'interaction MSP1-band 3 sensible à la chymotrypsine joue un rôle dans une voie d'invasion indépendante de l'acide sialique et révèlent la fonction de MSP1 dans l'invasion des globules rouges par Plasmodium.
Goel et al. (Ven,) ont étudié cette question.