Isolation et caractérisation d'un récepteur Fc provenant de l'intestin grêle néonatal de rat

Les récepteurs pour la région Fc de l'IgG des bordures en brosse intestinales néonatales de rat ont été solubilisés en utilisant du 3-(3-cholamidopropyl)diméthyl-ammonio-1-propane sulfonate et purifiés par chromatographie d'affinité. L'analyse du matériel liant l'IgG par électrophorèse sur gel de polyacrylamide avec dodécylsulfate de sodium dans des conditions réductrices révèle deux composants avec un poids moléculaire apparent (Mr) de 41 000-50 000 et 15 000. Le composant le plus grand est glycosylé et peut se dimériser, donnant une bande de 100-110 kDa sur des gels non réduits. Les deux protéines sont localisées dans le petit intestin proximal, où l'IgG est spécifiquement absorbée pendant les trois premières semaines de vie néonatale, et disparaissent lorsque le transport spécifique s'arrête après le sevrage. L'irradiation électronique des bordures en brosse montre que l'unité fonctionnelle pour la liaison de l'IgG a un poids moléculaire in situ de 110 kDa. Ces données suggèrent qu'un dimère de la protéine de 41-50 kDa ainsi que la protéine de 15 kDa et d'autres protéines peuvent médier le transport intestinal de l'IgG maternel.