Liaison réversible du Pi par l'ATPase mitochondriale du cœur de bœuf.

L'ATPase mitochondriale du cœur de bœuf (F1) présentait un site de liaison unique pour le Pi. L'interaction avec le Pi était réversible, partiellement dépendante de la présence d'ions métalliques divalents, et caractérisée par une constante de dissociation à pH 7,5 de 80 micromol/L. Une variété de substances connues pour influencer la phosphorylation oxydative ou l'activité de l'ATPase soluble (F1) influençaient également la liaison du Pi par l'enzyme. Ainsi, l'aurovertine, un inhibiteur de la phosphorylation oxydative, qui était étroitement liée par F1 et inhibait l'activité de l'ATPase, a amélioré la liaison du Pi via une augmentation quadruple de l'affinité de l'enzyme pour le Pi (KD = 20 micromol/L) mais n'a pas modifié la stoechiométrie de liaison. Des anions tels que SO4(2-), SO3(2-), le chromate et le 2,4-dinitrophénylate, qui stimulaient l'activité ATPase de F1, ont également amélioré la liaison du Pi. Des inhibiteurs de l'activité ATPase tels que le nickel/bathophénanthroline et l'inhibiteur de l'ATPase protéique de Pullman et Monroy (Pullman, M. E., et Monroy, G. C. (1963) J. Biol. Chem. 238, 3762-3769) ont inhibé la liaison du Pi. Les nucléotides adénine ADP, ATP et l'analogue de l'ATP adénylyl imidodiphospate ainsi que l'analogue du Pi l'arsénate ont également inhibé la liaison du Pi. Les observations suggèrent que le site de liaison du Pi était situé dans ou près d'un site de liaison de nucléotides adénines sur la molécule.