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L'hydrazinolyse des glycopeptides de thyroglobuline porcine et de la bromélaïne de tige d'ananas EC 3.4.22.4 a permis l'isolement de chaînes de carbohydrates presque intactes de ces glycoprotéines. Sur la base des analyses de perméthylation des oligosaccharides libérés après réduction avec NaBH4, les structures centrales des chaînes de carbohydrates de type Unité A et de type Unité B de la thyroglobuline porcine ont été déduites comme étant Manalpha1 → 6Manalpha1 → 3Manbeta1 → 4GlcNAcbeta1 → 4Ralpha1 → 6GlcNAc → Asn (type Unité A, R=H ; type Unité B, R=Fuc) et celle de la bromélaïne a été trouvée comme étant Manalpha1 → 6R'1 → 2Manbeta1 → 4GlcNAcbeta1 → 4R1 → 3GlcNAc → Asn (R'=Xylbeta et R=Fucalpha, ou R'=Fucalpha et R=Xylbeta). D'après ces résultats, il apparaît que la méthode d'hydrazinolyse est applicable à une large variété de glycoprotéines qui ont un lien N-glycosylamine entre les moitiés carbohydrates et peptidiques, indépendamment du type de liaison au résidu N-acétylglucosamine le plus proximal qui est lié à l'asparagine.
Fukuda et al. (Mer,) ont étudié cette question.