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Les souches McDonough (SM), Gardner-Arnstein (GA) et Snyder-Theilen (ST) du virus du sarcome félin (FeSV) codent pour des polyprotéines de haut poids moléculaire contenant des quantités variables de la région amino-terminale de la protéine précurseur codée par le gène gag du FeLV et un polypeptide(s) de nature encore indéterminée. Le produit de traduction primaire du SM-FeSV est une polyprotéine de 180 000 daltons qui est immédiatement transformée en une molécule hautement instable de 60 000 daltons contenant le fragment p15-p12-p30 de la protéine précurseur codée par le gène gag du FeLV et un polypeptide spécifique au FeSV de 120 000 daltons. Les génomes des FeSV GA et ST codent pour des polyprotéines de 95 000 et 85 000 daltons, respectivement, qui, en plus de la partie amino-terminale (p15-12 et une portion de p30) de la protéine précurseur codée par le gène gag du FeLV, contiennent également des polypeptides spécifiques au FeSV. Cependant, les polyprotéines GA et ST-FeSV semblent être des molécules relativement stables (demi-vies d'environ 16 h) et ne sont pas significativement transformées en polypeptides plus petits. L'analyse immunologique et biochimique de chacun des produits de traduction FeSV mentionnés ci-dessus a révélé que les régions spécifiques au sarcome des polyprotéines GA et ST-FeSV sont antigéniquement réactives entre elles et présentent des peptides communs contenant de la méthionine. Ces résultats favorisent le concept selon lequel ces polypeptides spécifiques au sarcome sont codés par des sous-ensembles de séquences cellulaires similaires incorporées dans les génomes GA et ST-FeSV lors de la génération de ces agents transformants.
Barbacid et al. (Mardi,) ont étudié cette question.