Key points are not available for this paper at this time.
Le trafic des acyl-CoA au sein des cellules est mal compris. Afin de déterminer si les acyl-CoA nouvellement synthétisés sont également disponibles pour la synthèse de tous les glycérolipides et esters de cholestérol, nous avons incubé des fibroblastes humains avec 14Coleate, 3Harachidonate ou 3Hglycerol en présence ou en absence de triacsin C, un métabolite fongique qui est un inhibiteur compétitif de l'acyl-CoA synthétase. La triacsin C a inhibé la synthèse de novo à partir du glycérol de triacylglycérol, diacylglycérol et des esters de cholestérol de plus de 93 %, et la synthèse de phospholipides de 83 %. Cependant, l'incorporation d'oléate ou d'arachidonate dans les phospholipides semblait relativement peu affectée lorsque la triacsin était présente. La diacylglycérol acyltransférase et la lysophosphatidylcholine acyltransférase avaient des dépendances similaires au palmitoyl-CoA tant dans le foie que dans les fibroblastes ; il ne semblait donc pas que les acyl-CoA, lorsqu'ils étaient présents à de faibles concentrations, soient utilisés préférentiellement pour acylater les lysophospholipides. Nous interprétions ces données pour signifier que, lorsque l'acide gras n'est pas limitant, la triacsin bloque l'acylation du glycérol 3-phosphate et du diacylglycérol, mais pas la réacylation des lysophospholipides. Deux explications sont possibles : (1) différents acyl-CoA synthétases existent qui varient dans leur sensibilité à la triacsin ; (2) un mécanisme indépendant canalise l'acyl-CoA vers la synthèse de phospholipides lorsque peu d'acyl-CoA est disponible. Dans tous les cas, les acyl-CoA disponibles pour acylater le cholestérol, le glycérol 3-phosphate, l'acide lysophosphatidique et le diacylglycérol et ceux acyl-CoA utilisés par les acyltransférases de lysophospholipides et par la ceramide N-acyltransférase doivent résider dans deux réservoirs d'acyl-CoA non mélangés ou, lorsque les acyl-CoA sont limitants, ils doivent être canalisés sélectivement vers des réactions spécifiques d'acyltransférase.
Igal et al. (Sun,) ont étudié cette question.