Une fraction unique de membrane associée aux mitochondries du foie de rat a une forte capacité de synthèse lipidique et contient des protéines sécrétoires pré-Golgi, y compris des lipoprotéines naissantes.

Une fraction de membrane semblable à celle du réticulum endoplasmique, appelée "membrane associée aux mitochondries" (MAM), qui co-isole avec les mitochondries du foie de rat, a été caractérisée. Une fonction potentielle de la MAM est de servir de pont membranaire entre le réticulum endoplasmique et les mitochondries, qui pourrait être impliqué dans le transfert de phospholipides entre ces deux organelles (Vance, J. E. (1990) J. Biol. Chem. 265, 7248-7256). Un anticorps polyclonal dirigé contre un peptide correspondant au terme C de la phosphatidyléthanolamine N-méthyltransférase-2, une protéine marqueur spécifique de la MAM (Cui, Z., Vance, J. E., Chen, M. H., Voelker, D. R., et Vance, D. E. (1993) J. Biol. Chem. 268, 16655-16663), a été utilisé dans des études de localisation par immunofluorescence et microscopie électronique à immunométal dans des hépatocytes de rat. La protéine immunoréactive était regroupée dans des régions de la cellule qui ne correspondaient pas à la majeure partie du réticulum endoplasmique. Un second rôle potentiel de la MAM, en tant que composant de la voie sécrétoire qui fournit des lipides pour l'assemblage en lipoprotéines de très basse densité, a été examiné. La MAM contient des enzymes ayant des activités spécifiques similaires, voire supérieures, à celles des enzymes du réticulum endoplasmique pour la synthèse de phospholipides, de triacylglycérols, de cholestérol et d'esters de cholestéryl. Les activités spécifiques de la diacylglycérol acyltransférase, de l'acyl-coenzyme A:cholestérol acyltransférase et de la phosphatidylsérine synthase (enzyme d'échange de base) étaient enrichies de 2,2 à 3,4 fois dans la MAM par rapport au réticulum endoplasmique. De plus, la protéine de transfert de triacylglycérol microsomale, qui est nécessaire pour l'assemblage/la sécrétion des lipoprotéines contenant l'apolipoprotéine B, était présente dans la MAM. Des lipoprotéines naissantes contenant l'apolipoprotéine B étaient isolées du lumen de la MAM. Ces lipoprotéines avaient la même densité et composition moyennes que les lipoprotéines naissantes contenant l'apolipoprotéine B isolées des fractions de réticulum endoplasmique lourd et léger, du Golgi, et les lipoprotéines nouvellement sécrétées par des hépatocytes de rat cultivés. La MAM est un compartiment pré-Golgi de la voie sécrétoire, comme le montrent des études de pulse-chase avec l'apolipoprotéine B et l'albumine, ainsi que la sensibilité de l'apolipoprotéine B luminale à l'endoglycosidase H.