La protéase extracellulaire de Pseudomonas aeruginosa présentant une activité élastase

Les protéases extracellulaires d'une culture de Pseudomonas aeruginosa hautement protéolytique cultivée sur de l'agar tryptone-glucose ont été examinées in vitro et in vivo. La plus grande partie de l'activité a été trouvée consistant en une protéase présentant une activité élastase. À travers une série d'étapes chimiques et de colonnes (DEAE-Sephadex, pH 8.6), la fraction élastase a été isolée et purifiée 100 fois avec un taux de récupération approximatif de 68 %. Une dermonécrose a été obtenue chez des lapins avec l'élastase partiellement purifiée, mais pas avec un composant protéique majeur toxique exempt d'activité protéolytique qui a été obtenu avant l'élution de la fraction élastase. La protéase purifiée (la DL50 équivalait à six unités de protéase) et la fraction non protéolytique ont entraîné une létalité dans les 24 à 48 h lorsqu'elles étaient administrées seules par voie intrapéritonéale aux souris à des concentrations de 50 à 100 μg de protéine, tandis que les préparations brutes présentaient peu ou pas de létalité en dessous de 600 à 1000 μg de protéine par souris. L'administration intrapéritonéale de huit unités de protéase ou plus aux souris a entraîné la mort dans les 1 à 2 h avec l'apparition concomitante d'hémorragies abdominales massives, de lésions intestinales et de nombreuses zones blanches de petite taille à la surface du foie ; tandis qu'aucun changement pathologique brut significatif n'a été noté chez les souris tuées par des doses létales de la fraction protéique non enzymatique.