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L'acyltransférase MsAcT de Mycobacterium smegmatis, hautement efficace et polyvalente, catalyse des réactions de transfert d'acides acyles dans un milieu aqueux, permettant des applications dans des processus respectueux de l'environnement et des cascades enzymatiques. Nous avons conçu de manière rationnelle plusieurs variants avec des ratios de transfert d'acyles à hydrolyse augmentés jusqu'à 30 fois tout en conservant principalement l'activité initiale. Des variants présentant un champ de substrat donneur d'acyle plus large et une sélectivité énantiomérique plus élevée ou inversée ont également été conçus. Les modifications de la paire catalytique His-Asp ont diminué l'activation de l'eau hydrolytique, augmentant ainsi les ratios de transfert d'acyle à hydrolyse. Cette étude démontre que cibler la disruption des réseaux d'eau et manipuler l'activation des nucléophiles sont des stratégies prometteuses pour l'ingénierie des activités acyltransférases promiscuës.
Godehard et al. (Ven,) ont étudié cette question.