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La réduction des liaisons disulfure est une étape clé dans le traitement des antigènes, tant pour permettre le dépliement des antigènes protéiques, augmentant l'accès des enzymes de traitement protéolytique, que pour exposer des résidus de Cys libres au sein des épitopes peptidiques linéaires reconnus par les cellules T. Nous montrons ici que la réduction et l'alkylation des Ag (lysozyme d'œuf de poule et ribonucléase A) augmentaient considérablement leur protéolyse (par des enzymes spécifiques ou des fractions lysosomales) et la production de peptides immunogéniques spécifiques qui se lient aux molécules de classe II MHC reconnues par des cellules T hybridomes. Nous montrons également que le lysosome est le compartiment vésiculaire qui médie la réduction des disulfures protéiques. Nous avons couplé 125Ityrosine à 131I-alpha 2-macroglobuline ou 131I transferrine via un lien disulfure réductible. L'élimination de 125Ityrosine du conjugué alpha 2-macroglobuline a été initiée seulement après 15 à 20 minutes d'absorption par les macrophages, suggérant que la réduction se produisait tard dans la voie endocytaire. Aucune réduction des conjugués de transferrine n'a été observée, indiquant que les endosomes de recyclage précoces ne contenaient pas d'activité réductrice. La fractionnement subcellulaire a montré que les liaisons disulfure étaient réduites uniquement dans les fractions de forte densité (lysosome) et restaient intactes dans les fractions de faible densité (endosomes et membrane plasmique). Ces résultats indiquent l'importance des lysosomes dans le traitement biochimique des Ag protéiques présentés aux cellules T.
Collins et al. (Sun,) ont étudié cette question.