Régulation de la phospholipase C-γ1 par la profiline et la phosphorylation tyrosique

Le facteur de croissance épidermique et le facteur de croissance dérivé des plaquettes peuvent stimuler la production du second messager inositol trisphosphate dans les cellules réactives, mais la voie biochimique de ces événements de signalisation reste incertaine car les réactions n'ont pas été reconstituées avec des molécules purifiées in vitro. Une reconstitution est décrite, nécessitant non seulement le facteur de croissance, son récepteur avec une activité kinase tyrosique et la phospholipase C-gamma 1 soluble, mais aussi la petite protéine soluble de liaison à l'actine, la profiline. La profiline se lie au substrat phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate et inhibe son hydrolyse par la phospholipase C-gamma 1 non phosphorylée. La phosphorylation de la phospholipase C-gamma 1 par la kinase tyrosique du récepteur du facteur de croissance épidermique surmonte l'effet inhibiteur de la profiline et entraîne une activation efficace de la phospholipase C-gamma 1.