Inhibition de la liaison de l'ADN c-Jun par la kinase activée par les mitogènes.

Ici, nous montrons que la kinase p42 activée par les mitogènes (MAP) partiellement purifiée de Xenopus phosphoryle le c-Jun humain exprimé de manière bactérienne à un site unique, la sérine 243. Plusieurs éléments de preuve montrent que cette phosphorylation est due à la kinase p42 MAP elle-même et non à une espèce contaminante. La phosphorylation de la sérine 243 diminue considérablement la liaison de c-Jun aux oligonucléotides contenant l'élément de réponse 12-O-tétradécanoylphorbol-13-acétate. Ces résultats suggèrent que la kinase MAP pourrait jouer un rôle dans la régulation négative de c-Jun ou dans le cycle d'initiation et d'élongation transcriptionnelles.