La protéine de liaison à l'ADN simple brin Escherichia coli organise l'ADN simple brin en unités ressemblant à des nucléosomes.

La microscopie électronique montre que les complexes de la protéine de liaison à l'ADN simple brin (SSB) d'Escherichia coli et de l'ADN du phage fd apparaissent sous forme de boucles de fibres perlées contenant en moyenne 38 perles, 1 par 170 bases d'ADN. Une digestion extensive des complexes SSB-ADN fd natifs non fixés avec de la nuclease micrococcale révèle un fragment d'ADN protégé de 145 bases, tandis que des périodes de digestion plus courtes donnent une séquence de fragments multiples de 160 +/- 25 bases. La digestion de ces complexes avec la DNase I produit un motif répétitif de bandes, multiples d'environ 15 bases avec des bandes fortes à 60, 105, 118, 130, 145, 150 et 210 bases. Le fractionnement isopycnic dans une solution de CsCl donne des densités de 1,272 et 1,700 g/ml, respectivement, pour le SSB seul et pour l'ADN fd et, après fixation, de 1,388 g/ml pour les fibres perlées d'ADN-SSB et de 1,373 g/ml pour les perles individuelles protéine-ADN. Sur la base de ces données et des poids moléculaires du SSB et de l'ADN fd, nous suggérons que la chaîne nucléoprotéique se compose de huit molécules de SSB liées à 145 bases d'ADN, ces unités étant reliées par environ 30 bases d'ADN sans protéine. La excellente concordance entre les résultats obtenus par digestion enzymatique d'échantillons natifs non fixés et, après fixation, par microscopie électronique et fractionnement de densité supporte la conclusion que le SSB organise l'ADN simple brin de manière similaire à l'organisation de l'ADN double brin par les histones.