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La méthylestérase qui catalyse la déméthylation des récepteurs membranaires chimiotactiques dans Salmonella typhimurium a été purifiée et caractérisée. Deux formes de l'enzyme ont été isolées à partir d'extraits cellulaires. L'une correspond en poids moléculaire, Mr = 37 000, et en composition en acides aminés au produit prédit du gène structural pour la méthylestérase, cheB. L'autre est un fragment protéolytique, Mr = 21 000, correspondant aux trois cinquièmes C-terminale de la protéine CheB intacte. L'activité spécifique de l'enzyme de 21 kDa est au moins 15 fois plus grande que celle de son précurseur de 37 kDa. Nous concluons que la protéine CheB est composée d'au moins deux parties structurellement distinctes : un domaine catalytique C-terminal et une région N-terminale qui module l'activité estérase.
Simms et al. (Thu,) ont étudié cette question.
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