Simulation stochastique accélérée de la réaction rigide enzyme-substrat

La conversion d'un substrat en un produit catalysée par une enzyme est un motif réactionnel courant dans les systèmes chimiques cellulaires. Dans les trois réactions qui composent ce processus, le complexe intermédiaire enzyme-substrat est généralement beaucoup plus susceptible de se décomposer en ses constituants d'origine que de produire une molécule de produit. Cette condition rend l'ensemble de la réaction mathématiquement "rigide". Nous montrons ici comment la simulation de cet ensemble de réactions rigides peut être considérablement accélérée par rapport à l'algorithme de simulation stochastique standard (SSA) en utilisant une procédure récemment introduite appelée le SSA à échelle lente. L'accélération se produit parce que le SSA à échelle lente simule explicitement uniquement les réactions de conversion relativement rares, en sautant les occurrences des deux autres réactions moins intéressantes mais beaucoup plus fréquentes. Nous décrivons, expliquons et illustrons cette procédure de simulation pour l'ensemble de la réaction enzyme-substrat isolée, puis nous montrons comment la procédure s'étend au cas plus typique où les réactions enzyme-substrat se produisent avec d'autres réactions et espèces. Enfin, nous expliquons le lien entre cette approche SSA à échelle lente et la formule de Michaelis-Menten Biochem. Z. 49, 333 (1913), qui est depuis longtemps utilisée en cinétique chimique déterministe pour décrire la réaction enzyme-substrat.