Complétion intermoleculare entre deux récepteurs mutés défectueux de signalisation d'Escherichia coli.

Taz1 est un récepteur membranaire hybride de signalisation entre Tar, un chimiorécepteur à l'aspartate, et EnvZ, un osmosenseur d'Escherichia coli capable d'induire l'expression d'ompC en phosphorylant OmpR (un activateur transcriptionnel) en réponse à l'aspartate. Lorsque l'histidine 277 de Taz1, le site d'autophosphorylation proposé dans le domaine cytoplasmique d'EnvZ, a été remplacée par un résidu de valine, le mutant Taz1 n'a pas pu induire l'expression d'ompC. De même, lorsque près des deux tiers du domaine d'EnvZ ont été supprimés, Taz1 était non fonctionnel. Cependant, lorsque ces deux protéines Taz1 défectueuses ont été co-exprimées dans une cellule, ompC a été exprimé de manière constitutive. En concordance avec ce résultat, deux molécules de Taz1 mutées ont pu se compléter de manière intermolecular pour restaurer l'activité kinase OmpR mais pas l'activité phosphatase in vitro. Le même résultat a également été obtenu avec EnvZ. Les résultats présents suggèrent que l'autophosphorylation de Taz1 et EnvZ est une réaction de phosphorylation intermolecular, nécessitant la formation d'un dimère (ou oligomère), et que l'expression d'ompC dépendante du ligand nécessite non seulement une activité kinase mais aussi une activité phosphatase.