De la solution à la phase gazeuse : déshydratation progressive et piégeage cinétique de la substance P révèlent l'origine des conformations peptidiques

Les résultats expérimentaux passés et les simulations de dynamique moléculaire fournissent des preuves qu, dans certaines conditions, l'ionisation par électrospray (ESI) des biomolécules produit des ions qui conservent des éléments des structures en phase solution. Cependant, il y a un manque d'informations concernant la question soulevée par Breuker et McLafferty, "pendant combien de temps, dans quelles conditions et dans quelle mesure, la structure en solution peut-elle être conservée sans solvant ?" (Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 2008, 105, 18145). Ici, nous utilisons la spectrométrie de masse par mobilité ionique cryogénique pour sonder expérimentalement l'évolution structurelle de l'undécapeptide substance P (SP) durant les étapes finales de l'ESI. Les résultats révèlent que les conformères anhydres de SP proviennent de l'évaporation des ions de cluster, spécifiquement, SP + 2H(2+) (H2O)n (n = 0 à ∼50) et SP + 3H(3+) (H2O)n (n = 0 à ∼30), et que des changements structurels majeurs n'ont pas lieu durant le processus évaporatif. Dans le cas de SP + 3H(3+), les résultats démontrent qu'une population de conformers déshydratés compacts peut être piégée cinétiquement à l'échelle de plusieurs millisecondes, même lorsqu'une conformation gazeuse étendue est énergétiquement favorable.