Reconnaissance de protéines distantes apparentées par des calculs énergétiques

Une nouvelle méthode pour détecter des relations éloignées entre des séquences de protéines et des structures tridimensionnelles connues, basée sur des calculs énergétiques directs et sans dépendre des statistiques, a été développée. La probabilité qu'un résidu occupe une position donnée sur le modèle structural était représentée par une estimation de l'énergie libre de stabilisation faite après une prédiction explicite de la conformation de la chaîne latérale substituée. La matrice de profil dérivée de ces valeurs énergétiques et modifiée en augmentant les valeurs d'auto-échange des résidus a prédit avec succès la compatibilité des séquences de protéines de choc thermique et de globine avec les structures tridimensionnelles de l'actine et de la phycocyanine, respectivement, à partir d'une recherche complète dans une base de données de séquences protéiques. La sensibilité élevée de la méthode en fait un outil unique pour prédire le repliement tridimensionnel du nombre croissant de séquences protéiques.