La structure primaire de l'apolipoprotéine-glutamine-I de haute densité

Le constituant protéique majeur des lipoprotéines de haute densité du plasma humain a été isolé et sa séquence complète en acides aminés a été déterminée. La protéine, désignée apolipoprotéine-glutamine-I en raison de la présence d'une glutamine carboxy-terminale, est une chaîne polypeptidique unique de 245 résidus d'acides aminés, comprenant trois résidus de méthionine. La protéine est dépourvue de cystéine, de cystine et d'isoleucine. Le clivage de l'apolipoprotéine-glutamine-I par le bromure de cyanogène produit quatre fragments de 94, 90, 36 et 25 acides aminés. La séquence en acides aminés de chaque fragment a été déterminée par des méthodes conventionnelles, avec digestion protéolytique par la trypsine, la chymotrypsine et la thermolysine. L'alignement des fragments issus du bromure de cyanogène a été déterminé par l'isolement des peptides tryptiques contenant de la méthionine à partir de l'apolipoprotéine-glutamine-I. L'examen de la séquence de l'apolipoprotéine-glutamine-I suggère une distribution intéressante des acides aminés qui pourrait expliquer sa structure hélicoïdale et sa capacité à lier et à transporter les lipides.