Modifications coordonnées des acides aminés dans les familles de protéines homologues

Dans la famille des protéines de capside des tobamovirus, des résidus d'acides aminés à certaines positions spatialement proches sont trouvés substitués de manière coordonnée Altschuh et al. (1987) J. Mol. Biol., 193, 693. Par conséquent, ces positions présentent un schéma identique de substitutions d'acides aminés lorsque les séquences d'acides aminés de ces protéines homologues sont alignées. Sur la base de ce principe, des substitutions coordonnées ont été recherchées dans trois autres familles de protéines : les protéases à sérine, les protéases à cystéine et les hémoglobines. Des modifications coordonnées ont été trouvées dans les trois familles de protéines, principalement dans des régions structurellement contraignantes. Cette méthode fonctionne avec un degré de succès variable selon la fonction des protéines, l'étendue des similarités de séquence et le nombre de séquences considérées. En assouplissant les critères de sélection des résidus, la méthode a été adaptée pour couvrir un éventail plus large de familles de protéines et pour étudier des régions des protéines ayant des contraintes structurelles plus faibles. Les informations dérivées de ces méthodes fournissent un guide général pour l'ingénierie d'une grande variété de protéines afin d'analyser les relations structure-fonction.