Liquéfaction du sperme humain coagulé

La liquéfaction du sperme humain coagulé a été inhibée par o-phénanthroline ; l’ajout subséquent de Zn2+ a inversé cette inhibition, mais pas si le coagulum était lavé à plusieurs reprises avant l’ajout de Zn2+. Aucune liquéfaction du coagulum n’est survenue lors de l’ajout de Fe2+ (dans un rapport molaire de 1:3 par rapport à o-phénanthroline), et le gel a été lavé plusieurs fois. Ce coagulum appauvri en o-phénanthroline a été liquéfié par un culot resuspendu provenant de plasma séminal poolé ultracentrifugé. Dans le coagulum de sperme dénaturé et réduit, nous avons identifié les bandes protéiques de 52 kDa, 71 kDa et 76 kDa de la protéine prédominante de la vésicule séminale. La protéine n’était pas présente dans le surnageant après centrifugation du sperme coagulé, et elle a été dégradée en plusieurs protéines basiques mineures lorsque le sperme a été liquéfié. Ces résultats impliquent que la protéine prédominante de la vésicule séminale agit comme la protéine structurelle du sperme coagulé. De la même manière que dans le sperme éjaculé, les bandes protéiques de 52 kDa, 71 kDa et 76 kDa dans la sécrétion de la vésicule séminale collectée post-mortem ont été digérées en protéines basiques mineures après incubation de la sécrétion avec le culot resuspendu provenant du plasma séminal ultracentrifugé. Ce culot contenait la peptidase hydrolysante succinyl(alanine)3-p-nitroanilide liée à la membrane d'origine prostatique qui, comme le processus de liquéfaction, était active en présence d'EGTA, inhibée par le Zn2+ non chélaté, et inactivée par o-phénanthroline—une inactivation qui a été inversée par Zn2+.